聚乙烯亚胺对人血清白蛋白的构象和结合能力的影响

韦邦帜 郭志勇 王帆 黄爱民 马林

引用本文: 韦邦帜,  郭志勇,  王帆,  黄爱民,  马林. 聚乙烯亚胺对人血清白蛋白的构象和结合能力的影响[J]. 物理化学学报, 2018, 34(2): 185-193. doi: 10.3866/PKU.WHXB201707175 shu
Citation:  WEI Bangzhi,  GUO Zhiyong,  WANG Fan,  HUANG Aimin,  MA Lin. Effects of Polyethyleneimine on the Conformation and Binding Capability of Human Serum Albumin[J]. Acta Physico-Chimica Sinica, 2018, 34(2): 185-193. doi: 10.3866/PKU.WHXB201707175 shu

聚乙烯亚胺对人血清白蛋白的构象和结合能力的影响

  • 基金项目:

    国家自然科学基金(21373062)资助项目

摘要: 为了解基因载体材料聚乙烯亚胺(PEI)细胞毒性的分子作用机理,本文应用吸收光谱、荧光光谱、圆二色谱、动态光散射和zeta-电位测定分析平均相对分子量为1.8和25 kDa的PEI (记为PEI1.8k和PEI25k)对人血清白蛋白(HSA)构象的影响,同时以8-苯氨基萘-1-磺酸镁(ANS)和槲皮素为模型化合物,了解PEI对HSA结合能力的影响及机理。结果发现,PEI与HSA结合形成静态复合物,导致HSA流体动力学直径变小和分子内环境疏水性增强。PEI1.8k和低浓度的PEI25k引起HSA的a-螺旋结构增加,但是高浓度的PEI25k对HSA二级结构具有稳定作用。PEI对HSA结合能力的影响主要归因于PEI的竞争结合和PEI与HSA结合引起的蛋白质构象变化。PEI的竞争结合降低了HSA对ANS和槲皮素的结合效率,但是蛋白质的构象变化增强了HSA与ANS和槲皮素的结合能力。PEI与HSA的相互作用具有明显的分子尺寸效应,增加PEI的相对分子量可以增强对HSA构象和结合能力的影响。

English

    1. [1]

      (1) Yin, H.; Kanasty, R. L.; Eltoukhy, A. A.; Vegas, A. J.; Dorkin, J. R.; Anderson, D. G. Nat. Rev. Genet. 2014, 15, 541. doi: 10.1038/nrg3763

    2. [2]

      (2) Giacca, M.; Zacchigna, S. J. Control. Release 2012, 161, 377. doi: 10.1016/j.jconrel.2012.04.008

    3. [3]

      (3) Tiera, M. J.; Shi, Q.; Winnik, F. M.; Fernandes, J. C. Curr. Gene Ther. 2011, 11, 288.

    4. [4]

      (4) Ibraheem, D.; Elaissari, A.; Fessi, H. Int. J. Pharm. 2014, 459, 70. doi: 10.1016/j.ijpharm.2013.11.041

    5. [5]

      (5) Neu, M.; Fischer, D.; Kissel, T. J. Gene Med. 2005, 7, 992. doi: 10.1002/jgm.773

    6. [6]

      (6) Sawant, R. R.; Sriraman, S. K.; Navarro, G.; Biswas, S.; Dalvi, R. A.; Torchilin V. P. Biomaterials 2012, 33, 3942. doi: 10.1016/j.biomaterials.2011.11.088

    7. [7]

      (7) Dong, H. F.; Ding, L.; Yan, F.; Ji, H. X.; Ju, H. X. Biomaterials 2011, 32, 3875. doi: 10.1016/j.biomaterials.2011.02.001

    8. [8]

      (8) Yamano, S.; Dai, J.; Hanatani, S.; Haku, K.; Yamanaka, T.; Ishioka, M.; Takayama, T.; Yuvienco, C.; Khapli, S.; Moursi, A. M.; Montclare, J. K. Biomaterials 2014, 35, 1705. doi: 10.1016/j.biomaterials.2013.11.012

    9. [9]

      (9) Moghimi, S. M.; Symonds, P.; Murray, J. C.; Hunter, A. C.; Debska, G.; Szewczyk, A. Mol. Ther. 2005, 11, 990. doi: 10.1016/j.mythe.2005.02.010

    10. [10]

      (10) Larsen, A. K.; Malinska, D.; Koszela-Piotrowska, I.; Parhamifar, L.; Hunter, A. C.; Moghimi, S. M. Mitochondrion 2012, 12, 162. doi: 10.1016/j.mito.2011.08.013

    11. [11]

      (11) Zhong, D.; Jiao, Y.; Zhang, Y.; Zhang, W.; Li, N.; Zuo, Q.; Wang, Q.; Xue, W.; Liu, Z. Biomaterials 2013, 34, 294. doi: 10.1016/j.biomaterials.2012.09.060

    12. [12]

      (12) Pan, T.; Xiao, Z.-D.; Huang, P.-M. J. Lumin. 2009, 129, 741. doi: 10.1016/j.jlumin.2009.02.006

    13. [13]

      (13) Kragh-Hansen, U. Pharmacol. Rev. 1981, 33(1), 17.

    14. [14]

      (14) Ghuman, J.; Zunszain, P. A.; Petitpas, I.; Bhattacharya, A. A.; Otagiri, M.; Curry, S. J. Mol. Biol. 2005, 353, 38. doi: 10.1016/j.jmb.2005.07.075

    15. [15]

      (15) Wu, J.; Zhao, C.; Hu, R.; Lin, W.; Wang, Q.; Zhao, J.; Bilinovich, S. M.; Leeper, T. C.; Li, L.; Cheung, H. M.; Chen, S.; Zheng, J. Acta Biomater. 2014, 10, 751. doi: 10.1016/j.actbio.2013.09.038

    16. [16]

      (16) Almeida, N. L.; Oliveira, C. L. P.; Torriani, I. L.; Loh, W. Colloids Surf. B 2004, 38, 67. doi: 10.1016/j.colsurfb.2004.08.004

    17. [17]

      (17) Bekale, L.; Agudelo, D.; Tajmir-Riahi, H. A. Colloids Surf. B 2015, 130, 141. doi: 10.1016/j.colsurfb.2015.03.045

    18. [18]

      (18) Xiao, F.; Gu, M.; Liang, Y.; Li, L.; Luo, Y. Spectrochim. Acta, Part A 2014, 118, 1106. doi: 10.1016/j.saa.2013.09.074

    19. [19]

      (19) Bekale, L.; Agudelo, D.; Tajmir-Riahi, H. A. Colloids Surf. B 2015, 125, 309. doi: 10.1016/j.colsurfb.2014.11.037

    20. [20]

      (20) Sekowski, S.; Buczkowski, A.; Palecz, B.; Gabryelak, T. Spectrochim. Acta, Part A 2011, 81, 706. doi: 10.1016/j.saa.2011.07.009

    21. [21]

      (21) Haouz, A.; El Mohsni, S.; Zentz, C.; Merola, F.; Alpert, B. Eur. J. Biochem. 1999, 264, 250. doi: 10.1046/j.1432-1327.1999.00628.x

    22. [22]

      (22) Beaven, G. H.; Holiday, E. R. Adv. Protein Chem. 1952, 7, 319. doi:10.1016/S0065-3233(08)60022-4

    23. [23]

      (23) Rosenheck, K.; Doty, P. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1961, 47 (11), 1775. doi:10.1073/pnas.47.11.1775

    24. [24]

      (24) Donovan, J. W. J. Biol. Chem. 1969, 244, 1961.

    25. [25]

      (25) Mazzaferro, L.; Breccia, J. D.; Andersson, M. M.; Hitzmann, B.; Hatti-Kaul, R. Int. J. Biol. Macromol. 2010, 47, 15. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2010.04.003

    26. [26]

      (26) Yasuhara, K.; Tsukamoto, M.; Tsuji, Y.; Kikuchi, J. Colloids Surf. A 2012, 415, 460. doi: 10.1016/j.colsurfa.2012.01.024

    27. [27]

      (27) Sabín, J.; Vázquez-Vázquez, C.; Prieto, G.; Bordi, F.; Sarmiento, F. Langmuir 2012, 28, 10534. doi:10.1021/la3019259

    28. [28]

      (28) Nguyen, T. T.; Shklovskii, B. I. Phys. A 2001, 293, 324. doi: 10.1016/S0378-4371(01)00020-6

    29. [29]

      (29) Nguyen, T. T.; Shklovskii, B. I. J. Chem. Phys. 2001, 114, 5905. doi: 10.1063/1.1355289

    30. [30]

      (30) Pfau, A.; Schrepp, W.; Horn, D. Langmuir 1999, 15, 3219. doi: 10.1021/la9808925

    31. [31]

      (31) Andersson, M. M.; Hatti-Kaul, R. J. Phys. Chem. B 2000, 104, 3660. doi: 10.1021/jp993506g

    32. [32]

      (32) Lakowicz, J. R. Principles of Fluorescence Spectroscopy, 2nd ed.; Plenum Press: New York, 1999; pp 185–486.

    33. [33]

      (33) Burstein, E. A.; Vedenkina, N. S.; Ivkova, M. N. Photochem. Photobiol. 1973, 18, 263.

    34. [34]

      (34) Carter, D. C.; Ho, J. X. Adv. Protein Chem. 1994, 45, 153. doi: 10.1016/0162-0134(94)85112-3

    35. [35]

      (35) He, X. M.; Carter, C. D. Nature 1992, 358, 209. doi: 10.1038/358209a0

    36. [36]

      (36) Johnson, W. C. Ann. Rev. Biophys. Biophys. Chem. 1988, 17, 145.

    37. [37]

      (37) Brahms, S.; Brahms, J.; Spach, G.; Brack, A. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1977, 74(8), 3208. doi: 10.1073/pnas.74.8.3208

    38. [38]

      (38) Seedher, N.; Agarwal, P. J. Lumin. 2010, 130, 1841. doi: 10.1016/j.jlumin.2010.04.020

    39. [39]

      (39) Daniel, E.; Weber, G. Biochemistry 1966, 5, 1893. doi: 10.1021/bi00870a016

    40. [40]

      (40) Gasymov, O. K.; Glasgow, B. J. Biochim. Biophys. Acta 2007, 1774, 403. doi: 10.1016/j.bbapap.2007.01.002

    41. [41]

      (41) Kuznetsova, I. M.; Sulatskaya, A. I.; Povarova, O. I.; Turoverov, K. K. PLOS ONE 2012, 7 (7), e40845. doi: 10.1371/journal.pone.0040845

    42. [42]

      (42) Dufour, C.; Dangles, O. Biochim. Biophys. Acta 2005, 1721, 164. doi: 10.1016/j.bbagen.2004.10.013

    43. [43]

      (43) Wolfbeis, O. S.; Begum, M.; Geiger, H. Z. Naturforsch. 1984, 39b, 231. doi: 0.1515/znb-1984-0219

    44. [44]

      (44) Dangles, O.; Dufour, C.; Bret, S. J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2 1999, 737. doi: 10.1039/a810017i

    45. [45]

      (45) Falkovskaia, E.; Sengupta, P. K.; Kasha, M. Chem. Phys. Lett. 1998, 297, 109. doi: 10.1016/S0009-2614(98)01112-9

    46. [46]

      (46) Sengupta, P. K.; Kasha, M. Chem. Phys. Lett. 1979, 68 (2–3), 382. doi: 10.1016/0009-2614(79)87221-8

  • 加载中
计量
  • PDF下载量:  11
  • 文章访问数:  1113
  • HTML全文浏览量:  135
文章相关
  • 收稿日期:  2017-06-19
  • 修回日期:  2017-06-27
通讯作者: 陈斌, bchen63@163.com
  • 1. 

    沈阳化工大学材料科学与工程学院 沈阳 110142

  1. 本站搜索
  2. 百度学术搜索
  3. 万方数据库搜索
  4. CNKI搜索

/

返回文章